Α-Synuclein (34 - 45) 是人类 α- 突触核蛋白中的一段特定氨基酸序列片段。从一级结构来看，其由 12 个氨基酸残基按特定顺序连接而成，这种排列顺序赋予了该片段独特的化学性质和潜在的生物学功能。关于二级结构，研究推测在某些环境下，它可能形成 β- 转角或 ...

序列特征：包含多个疏水氨基酸（如 Phe、Leu、Val、Trp）和碱性氨基酸（Lys、Arg），可能形成 α- 螺旋或 β- 折叠结构。 功能域：推测 N 端含线粒体靶向序列，C 端可能与线粒体复合物 1 结合相关。 修饰：可能存在磷酸化或泛素化修饰（需实验验证）。 SHLP2 通过与 ...

随着研究的深入，发现了一些 FD 诱导组织沉积的新机制，为 FD 治疗药物的研究提供了新方向。 抗 Synuclein α 蓄积药物：相关研究发现，接受 ERT 治疗的患者，尽管足细胞中的 Gb 3 水平下降，但足细胞损伤并未改善，这表明存在非底物机制持续损伤终末器官。

本周解读Effects of selegiline on neuronal autophagy involving α-synuclein secretion司来吉兰对神经元自噬的影响涉及α-突触核蛋白分泌Kakiuchi K, et al.